抗體是一種對稱的結構，由四條多肽鏈組成，其中兩條較長且相對分子量較大的是相同的重鏈（H鏈），另外兩條較短且相對分子量較小的是相同的輕鏈（L鏈）。這兩類鏈通過二硫鍵和非共價鍵相互聯結，形成一個由四條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈分為κ和λ兩種類型，而重鏈則分為μ、δ、γ、ε和α五種類型。整個抗體分子可以分為恒定區和可變區兩部分。在給定物種中，不同抗體分子的恒定區具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于“Y”形結構的兩臂末端，這一區域內的某些氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更容易發生變異。這些高變區位于分子表面，由17個氨基酸殘基構成，有時少于2至3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端，稱為抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。Y形結構的柄部稱為結晶片段（crystalline fragment, FC），糖基則結合在FC上。