1、酶濃度

酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，并不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。

2、底物濃度

在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物后，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。

還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。

3、溫度

各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。

擴展資料

在自然界中，大約有三分之一的酶需要金屬離子作為輔助因子或活化劑。有些含金屬的酶，其所含的金屬離子，特別是鐵、鉬、銅、鋅等過渡金屬離子與蛋白質部分牢固地結合，形成酶的活性部位。

這種酶稱為金屬酶，例如使大氣中游離的氮分子固定為氨的、含鉬和鐵的固氮酶；使底物氧化同時將氧分子還原為水的銅氧化酶；使H2(或H+)轉化為H+(或H2)的含鐵、硫的氫酶;一類含鉬的氧化還原酶（如硝酸鹽還原酶、嘌呤脫氫酶、黃嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亞硫酸氧化酶和甲酸脫氫酶）等。

在這些酶的大分子內部含有由若干金屬原子組成的原子簇，作為活性中心，以絡合活化底物分子。它們使底物絡合活化的方式和通過配位體實現電子與能量偶聯傳遞的原理，與相應的均相絡合催化和多相絡合催化過程有相似的地方。

弄清自然界在億萬年進化過程中巧妙設計的各種酶作用機理，不僅能揭開生物催化過程的奧秒，也能為人類利用其中某些原理來研究開發新型高效催化劑奠定科學基礎，并帶動催化的邊緣學科──光助催化、電催化和光電催化──的發展。