微絲，也稱為肌動蛋白纖維，是真核細胞中的一種重要骨架結構，由肌動蛋白組成，直徑約為7納米。肌動蛋白是微絲的基本構成單元，其分子量約為43千道爾頓。肌動蛋白的結構復雜，單體呈現啞鈴狀，盡管其確切分子結構尚未完全明確。在所有真核細胞中，肌動蛋白的存在是普遍且保守的，盡管不同類型的細胞可能表達不同亞型的肌動蛋白。哺乳動物和鳥類細胞中已知有六種肌動蛋白類型，其中α-肌動蛋白進一步分為橫紋肌、心肌、血管平滑肌和腸道平滑肌特異型，而β-肌動蛋白和γ-肌動蛋白則普遍存在于所有肌肉細胞和非肌肉細胞中。α-肌動蛋白分子的一級結構大約由400個氨基酸組成，其中僅橫紋肌、心肌、血管平滑肌和腸道平滑肌的α-肌動蛋白之間相差4至6個氨基酸，而β-肌動蛋白或γ-肌動蛋白與α-橫紋肌肌動蛋白相比則相差約25個氨基酸。這表明這些肌動蛋白基因可能源自同一個祖先基因。簡單的真核生物，如酵母或粘菌，僅有一個肌動蛋白基因，產生一種肌動蛋白。相比之下，許多多細胞真核生物，如海膽、網柄菌屬和某些植物，具有多個肌動蛋白基因，數量分別為11、17和60個。肌動蛋白的結構和功能受到翻譯后修飾的影響，如N-端乙酰化或組氨酸殘基的甲基化，這些修飾增加了其功能多樣性。微絲，即纖維形肌動蛋白，由球形肌動蛋白單體通過頭尾相連的方式組裝而成，具有極性。在含有ATP、Ca2+及低濃度Na+、K+的溶液中，微絲傾向于解聚成單體，而在Mg2+和高濃度Na2+、K+溶液的誘導下，則重新聚合形成纖維狀肌動蛋白。肌動蛋白可以加到微絲兩端，但在一定條件下，微絲兩端表現出不同的動態行為，這種現象稱為踏車行為。在體內，微絲既可能是永久性的結構，如肌肉中的細絲或腸上皮細胞微絨毛中的軸心微絲，也可能是暫時性的結構，如胞質分裂環中的微絲。血小板激活及無脊椎動物精子細胞頂體反應中的微絲只有在需要時才進行裝配。大多數非肌肉細胞中的微絲是一種動態結構，持續進行組裝和解聚，與細胞形態維持及細胞運動密切相關。肌動蛋白的體內裝配在兩個水平上進行調節：一是游離肌動蛋白單體的濃度；二是微絲橫向連接成束或成網的程度。細胞內的許多微絲結合蛋白參與調節肌動蛋白的組裝。